Фермент для свертывания молока, Ферменты молокосвертывающие для сыра - купить в магазине ПроСЫр
Мерная посуда и мерные ложки. Натуральный сычужный фермент в более вместительной упаковке. В состоянии золя коллоидные частицы, обычно называемые мицеллами , не связаны друг с другом и находятся в свободном броуновском движении. На какой объём молока рассчитана товарная позиция в сумме , , , , , , Страна производства Дания.
Приведенная серия снимков, полученных с интервалом в две минуты, наглядно иллюстрирует кинетику процесса образования первичных кластеров из мицелл при гелеобразовании. Кинетика образования кластеров из мицелл казеина в фазе флокуляции при ферментативном гелеобразовании ПЭМ. Ниже представлены изображения структуры геля, полученные с помощью сканирующей электронной микроскопии СЭМ , на которых хорошо видно, что структура геля состоит преимущественно из кластеров хлопьев , образованных мицеллами рисунок 2.
Структура молочного геля, СЭМ. Кроме того, здесь же видно, что структура геля пронизана хорошо сформированными крупными каналами диаметром около 5 мкм, по которым, в основном, и проходит движение сыворотки.
Исследования структуры геля, проведенные методом — сверхбыстрого замораживания-скалывания для просвечивающей электронной микроскопии, показали аналогичные результаты рисунок 3.
Структура белкового каркаса молочного геля ПЭМ. Если изображение, полученное сканирующей электронной микроскопией, имеет большую глубину резкости и позволяет дать квазитрехмерную оценку структуры, то просвечивающая электронная микроскопия ПЭМ дает изображение случайного поперечного скола стенок пространственной структуры, образованной кластерами мицелл.
Здесь, также как и на рисунке 2, каналы имеют характерные размеры около 5 мкм. Можно констатировать, что существует, как минимум, два уровня структурирования молочного геля: локальное структурирование в кластерах мицелл и глобальное структурирование системы из готовых кластеров. Наиболее вероятно, что окончательная структура геля формируется на стадии коагуляции из уже готовых кластеров мицелл. Кластер из мицелл казеина на заключительном этапе фазы флокуляции ПЭМ. Наблюдаемая структура кластеров мицелл казеина является рыхлой, содержит существенную стохастическую составляющую и не может быть удовлетворительно описана в рамках линейной геометрии.
Поэтому для дальнейшего анализа структур кластеров мицелл целесообразно использовать аппарат фрактальной геометрии, позволяющий эффективно анализировать структуры подобного вида.
Если видео не отображается, то см. Итак, свертывание белков молока сычужным ферментом является одним из наиболее важных процессов при выработке сыра. От скорости получения и структурно-механических свойств сычужного сгустка зависят структура, консистенция, рисунок и другие показатели сыра. Механизм обоих стадий окончательно не установлен. Основной компонент белка молока, который участвует в формировании сгустка называется казеин.
Кратко о том, как действует химозин в GIF :. В то же время, уровень протеолитической активности химозина по отношению к любым другим пептидным связям казеинов и сывороточных белков молока намного ниже. В молоке казеины образуют гетерогенные мицеллы, внутренняя структура которых стабилизирована кальций-фосфатными комплексами, гидрофобными и ионными взаимодействиями.
На поверхности мицелл экспонированы анионные С-терминальные участки к-казеинов, которые образуют стабилизирующий "волосковый слой". Благодаря отрицательно заряженному "волосковому слою", в нативном молоке казеиновые мицеллы образуют стабильную дисперсию находятся во взвешенном состоянии, отталкиваясь друг от друга - ред. Химозин с высокой избирательностью и скоростью гидролизует связь Phe -Met , что приводит к утрате "волоскового слоя", дестабилизации, сближению и агрегации мицелл. В результате молоко коагулирует.
На рисунке ниже представлена мицелла казеина. Ниже представлена одна из основных теорий химизма в работе сычужного фермента :. В этой цепи связь между аминокислотными остатками в положениях фенилаланин и метионин легко доступна для многих протеолитических ферментов в частности, химозина.
Химозин атакует эту связь и расщепляет полипептидную цепь см. При гидролизе от к-казеина отщепляется также гликомакропептид. Этот образующийся концевой аминосодержащий фрагмент содержит аминокислоты между м и м положениями, среди которых преобладают полярные аминокислоты, а также углевод, придающий этой последовательности гидрофильные свойства.
Данный продукт гидролиза конкретно содержит в большом количестве серин, треонин, глутаминовую кислоту, а также связанные с треонином углеводные фрагменты, в том числе сиаловую кислоту. Именно из-за наличия углеводов этот продукт часто называют гликомакропептидом. Стадии действия сычужного фермента. Образование сгустка обусловлено внезапным удалением гидрофильных макропептидов и наступающей при этом неравновесностью внутримолекулярных сил.
Это приводит к развитию и усилению связи между гидрофобными участками цепи за счет кальциевых связей, образующихся, когда молекулы воды, содержащиеся в мицеллах, начинают покидать структуру.
Данный процесс обычно описывают как стадию коагуляции с синерезисом. Имеется также третья стадия этого процесса, при которой сычужный фермент воздействует на компоненты казеина более обычным путем. Это происходит при созревании сыра. Упрощенное описание этапов сычужной коагуляции казеина:. Казеины в молоке присутствуют в основном в мицеллярной форме. Мицеллы казеина представляют собой сферические, пористые, гидратированные частицы диаметром от 50 до нм. Мицеллы состоят из субмицелл — сферических частиц размером 10—20 нм и молекул казеината кальция то есть комплекса органического кальция с казеином.
Субмицеллы соединены друг с другом с помощью коллоидного фосфата и гидрофобных, водородных и др. Главными силами, способствующими формированию и стабилизации субмицелл казеина, являются гидрофобные взаимодействия. Важную роль играют кальциевые мостики между фосфосериновыми группами субъединиц казеина. На современном этапе учеными разных стран представлено несколько моделей казеиновых мицелл. При этом все авторы считают, что казеиновые мицеллы состоят из плотно упакованных субмицелл, построенных по типу ядро — оболочка.
Казеин присутствует в различных формах в мицелле, в основном в виде альфа-, бета- и каппа-казеина к-казеина. Внешняя поверхность мицеллы состоит из к-казеинов, которые имеют гидрофильный отрицательно заряженный конец гликомакропептид , торчащий из мицеллы наружу.
Отрицательный заряд отталкивает другие мицеллы, и благодаря этому механизму все мицеллы равномерно распределены по всему молоку. Свертывание молока - важнейший этап в производстве сыра, и выбор конкретного фермента, способствующего свертыванию, имеет основополагающее значение для выхода сыра, его текстуры и вкуса. Сычужное энзиматическое свертывание молока состоит из двух фаз — первичной, энзиматической и вторичной, неэнзиматической коагуляционной.
Широко используемым ферментом, способствующим свертыванию молока, является химозин EC 3. Эта аспарагиновая протеаза считается наиболее эффективной для сыроделия. Этот заряд покрывает мицеллы казеина, образуя слой, который обеспечивает стабильность мицелл за счет стерических препятствий и электростатического отталкивания.
Гидролиз начинает первую фазу сычужного свертывания энзиматическую или ферментативную. Последние непосредственно влияют на вторую фазу сычужной коагуляции, еще больше снижая коллоидную стабильность мицелл казеина и приводя к агрегации мицелл при формировании сгустка. Рассматривая те или иные молокосвёртывающие ферментные препараты МФП , мы всегда имеем в виду потенциальную возможность их практического использования.
Гидролиз этой связи приводит к дестабилизации казеиновых мицелл, в результате чего происходит образование молочного сгустка. Упрощенно можно сказать, что чем выше специфичность, тем универсальнее препарат то есть может подходить не только для производства свежих сыров, но и для сыров с длительным периодом созревания. Традиционный телячий сычужный фермент представляет собой смесь ферментов, вырабатываемых в желудках жвачных млекопитающих. Химозин , его ключевой компонент, представляет собой фермент протеазу EC 3.
Часто сычужным ферментом называют именно химозин - ред. В дополнение к химозину, сычужный фермент, получаемый из желудка жвачных напр. Реннин химозин — фермент из класса гидролаз, который у жвачных животных вырабатывается железами сычуга, отсюда одно из его — сычужный фермент. Сычуг лат. В сычуге телят, питающихся молоком, вырабатывается реннин химозин — пищеварительный сычужный фермент, расщепляющий пептиды.
Выделенный из сычугов молодых телят и ягнят, этот фермент используется при изготовлении сыра. С древних времен человечество использовало экстракты сычуга четвертого «настоящего» желудка молодых телят, а иногда и ягнят и козлят в производстве сыра. Сычуг содержит молокосвертывающие ферменты, которые предназначены для быстрого свертывания молока в желудке молодого потомства и тем самым замедляют скорость поступления молока в тонкую кишку.
Таким образом, питательные вещества, казеин и жир последний захваченный казеиновой сетью , которая образуется в результате сычужной коагуляции молока задерживаются в сычуге до тех пор, пока не будет выделено достаточное количество панкреатического сока для достижения оптимальной усвояемост. С другой стороны, легко всасываемая вода, лактоза углеводы и минеральные вещества молока почти сразу попадают в тонкий кишечник.
Хотя происхождение производства сыра точно неизвестно, примерно в г. Это открытие могло быть связано с обнаружением кусочков молочных сгустков творога в сычуге молодых телят при их забое. До девятнадцатого века все сыры производились на фермах с использованием свежих экстрактов высушенного сычуга для свертывания молока. Однако в х годах были созданы небольшие кооперативные молочные заводы, которым требовалось большее количество сычужного фермента по определению, экстракта сычуга жвачных животных.
От названия сычужного фермента произошло слово rennin реннин для обозначения молокосвертывающего фермента, который сегодня называется химозином EC 3.
На самом деле тривиальное название химозин использовал еще в году французский фармацевт Жан Батист Дешам Jean Baptiste Deschamps. Молекулярно-каталитические свойства химозина и других молокосвертывающих ферментов.
Гидрофобная часть показана желтым , а гидрофильная - розовым. Химозин EC 3. Молекулярная масса различных молокосвертывающих ферментов составляет от 30 до 40 Да. Химозин теленка имеет молекулярную массу 35 Да, исходя из его первичной структуры аминокислотных остатка. Третичная структура аспарагиновых протеиназ демонстрирует высокую гомологию.
Структура содержит расширенную щель, которая содержит сайт связывания, который может вместить по меньшей мере семь аминокислотных остатков субстрата к-казеина. Внутри расщелины боковые цепи Asp 32 и Asp отходят от N- и C-концевых доменов и образуют активный центр химозина. Изоэлектрическая точка и протеолитический оптимум рН всех аспарагиновых протеиназ являются кислыми, хотя ферменты, свертывающие молоко, обладают высокой активностью при почти нейтральном рН 6,5.
Общий протеолитический рН-оптимум химозина равен 3,8, но он обладает высокой удельной молокосвертывающей активностью при рН свежего молока, то есть при pH 6,7. По сравнению с пепсином, который имеет свой общий протеолитический оптимум рН около 2, молокосвертывающая активность 1 мг химозина соответствует активности около 5 мг пепсина при рН 6,7.
Только один аминокислотный остаток отличает вариант А химозина от варианта В, тогда как информации о первичной аминокислотной последовательности новейшего обнаруженного варианта С химозина до сих пор нет. Несмотря на разницу в специфической активности по свертыванию молока между вариантами А и В, считается, что оба они обладают одинаковыми свойствами для приготовления сыра.
Каталитический механизм молокосвертывающих ферментов заключается в гидролизе связи Phe —Met к-казеина на поверхности мицеллы казеина. Химозин имеет сильное сродство к этому участку к-казеина и обладает самой высокой удельной молокосвертывающей активностью из аспарагиновых протеиназ.
Другие аспарагиновые протеиназы свертывания молока, то есть пепсин, протеиназа Rhizomucor miehei EC 3. Следует также помнить, что условия молокосвертывания, такие как рН, содержание кальция и температура, сильно влияют на молокосвертывающую активность; молокосвертывающая активность пепсина особенно сильно зависит от рН.
Было показано, что химозины овец и коз обладают более высокой специфичностью к овечьему и козьему молоку, соответственно, чем к коровьему молоку. Противоположное, конечно, имеет место в случае с говяжьим химозином. Дополнение от редактора. Ниже описывается вариант получения сычужного фермента. Как известно, сычужный фермент получают из сычугов молочных телят и ягнят, то есть в возрасте У убитых животных удаляют сычуг, и его содержимое не промывают, чтобы не вымывать фермент.
Затем перевязывают один конец шпагатом, а через другой, через трубочку, вдувают воздух и завязывают второй конец. Сычуг подвешивают в сухом помещении для просушивания. Высушенные сычуги складывают пачками по несколько штук, заворачивают в ткань или бумагу и хранят в подвешенном состоянии в сухом помещении в настоящее время животные сычужные ферменты получают в основном из замороженных сычугов - ред. Сычуги используют через Чтобы приготовить раствор фермента, концы сычугов отрезают.
Затем широкий конец одного сычуга прикладывают к узкому концу другого. Это позволяет выровнять крепость закваски. Пакет сычугов нарезают на мелкие кусочки в виде домашней лапши. Измельченный сычуг настаивают на рассоле и на кислой сыворотке.
Для приготовления кислой сыворотки берут сыворотку из-под сыра и оставляют на По достижении кислотности В металлической посуде настаивать нельзя. Измельченный сычуг заливают рассолом из расчета 10 г сычуга на мл рассола и выдерживают примерно 5 ч при После набухания сычугов рассол фильтруют через марлю.
Фильтрат выливают обратно в сосуд с сычугами, туда же наливают кислую сыворотку из расчета 1 л на 10 г сычуга и выдерживают при Сычужный фермент в основном переходит в раствор. Если кусочки всплывают — раствор плохой, не всплывают — хороший. В дополнение к химозину жвачные животные выделяют еще и пепсин - другой фермент, свертывающий молоко об этом будет сказано ниже. Снимают слизистую оболочку, измельчают на мясорубке и настаивают на подкисленной, чистой, кипяченой воде, охлажденной до Закваски для сыра.
Плесени для сыра. Кальций, липаза, воск, латексное покрытие, жидкий дым. Оборудование, инструменты, прессы. Мешки и технические ткани для фильтрования.
Серпянка, коврики, сетка, салфетки. Наборы для сыроделия. Дополнительные закваски для наборов. Бумага для созревания и хранения сыра. Пакеты для созревания и хранения сыра. Инструкции к наборам для сыроделия. Сыроварни и пастеризаторы молока. Мешки для сырных форм. Промышленное оборудование для сыроделия. Книги о приготовлении сыра. Товары для производства колбас Оболочка для колбасы Бараньи оболочки для колбасы.
Коллагеновые оболочки для колбасы. Свиные оболочки для колбасы. Черева говяжья. Полиамидные оболочки для колбас. Оболочки колбасные комбинированные с сеткой. Оболочки-карманы для колбас. Фиброузные оболочки для домашних колбасок. Нитритная соль. Специи, приправы, добавки для колбасок, сосисок, шпикачек, сарделек и мясных деликатесов. Сетки, нить кулинарная. Насадки на мясорубку для набивки сосисок, сарделек и колбас.
Шприцы колбасные. Оборудование для производства колбасы. Стартовые культуры для колбас. Книги по приготовлению колбас. Инструкции к наборам для приготовления колбасы. Наборы для приготовления колбас. Щепа для копчения. Товары для виноделия и самогоноварения Товары для виноделия. Товары для самогоноварения.
Товары для домашних настоек и наливок.
Товары для пивоварения. Оборудование и инструменты. Фильтровальные материалы. Сопутствующие товары для виноделия и самогоноварения. Книги по виноделию, пивоварению, самогоноварению. Полезные грибки. Молочные закваски Помощь в выборе молочных заквасок После болезни. Ежедневное употребление. Повышение иммунитета. Дети от 6 месяцев до 9 месяцев. Дети от 9 месяцев до 1 года. Дети старше 1 года. Беременные, кормящие мамы. Прием антибиотиков. Дисбактериоз после антибиотиков. Стафилококк, грибок, инфекция.
Лишний вес, очищение организма. Пожилые люди. Закваски для Йогуртов. Закваски для Кефира. Закваски для Ряженки. Закваски для Сметаны. Закваски для Творога. Наборы заквасок. Пробиотические, симбиотический и комплексные закваски. Книги по приготовлению кисломолочных продуктов.
Хлебные закваски. Травы, специи, приправы. Закваски для кваса. Материалы и оборудование для кулинаров Упаковка пищевых продуктов Клипсаторы и вакуумные упаковщики. Вакуумные пакеты. Флаконы, пробирки, крышки, дозаторы. Мерная посуда и мерные ложки. Бумага для кулинарии. Упаковочная бумага. Пищевые ароматизаторы. Пищевые красители.
Наборы для копчения. Пищевые добавки. Посыпки для тортов, куличей и домашней выпечки. Термометры и пирометры. Фильтрующие материалы. Прессы для отжима сока. Сетка для копчения. Однако для выдержанных сыров, подходит только химозин , натуральный или вегетарианский — решать Вам, поскольку он, вместе с молочнокислыми бактериями, участвует в формировании вкуса и консистенции сыра, а также способствует его сохранению длительное время.
Молокосвёртывающие ферменты не предназначены для прямого внесения, вам необходимо приготовить раствор. Это очень просто: разбавьте нужное количество коагулянта в 50 мл тёплой воды, после чего, добавьте этот раствор в молоко, и медленно перемешайте плавными движениями.
Закройте сыроварку крышкой, и оставьте сквашиваться на 40 минут. По прошествии этого времени, сделайте пробу «на чистый излом», и можно готовить сыр!
Свежие Полутвёрдые Твёрдые С плесенью.
Статьи Курсы Онлайн школа Медиатека. Вопросы и ответы Обратная связь. Файл для расчета количества сычужного фермента Вы можете скачать здесь Коагуляция молока — это превращение жидкого молока в гель сгусток , который представляет собой твёрдую фракцию белков с растворёнными жирами, которые потом можно легко отделить от сыворотки. Как это происходит? В современном мире, для формирования сгустка, используют: Микробиальный ренин микробиальный пепсин — вещество, которое естественным образом продуцируют некоторые дрожжи, плесени и грибы, которое также способствует коагуляции молока.
Наиболее широко используются ферменты, полученные из микроскопического гриба Rhizomucor meihei прежнее название Mucor meihei. Содержит только фермент пепсин. Это вегетарианский коагулянт. Рекомбинированный химозин — коагулянт, полученный путем модификации простейших микроорганизмов: ген телячьего химозина был внедрён в геном нескольких микроорганизмов-хозяев Kluyveromyces lactis, Aspergilleus niger, Escherichia , в результате чего, они стали способны продуцировать протеин, который полностью идентичен телячьему химозину.
Этот фермент прекрасно зарекомендовал себя при изготовлении всех видов сыров, где ранее использовался натуральный сычужный фермент. Содержит только фермент химозин.
